2025年2月1日，云南师范大学孙洋团队联合中国科学院上海高等研究院李娜团队，在《Food Hydrocolloids》国际期刊在线发表了题为“Surfactant Charge Tuning Alters Casein Micelle Structure and Complexation Behavior”的研究论文。该研究揭示了具有不同电荷性质的表面活性剂如何在分子尺度调控酪蛋白胶束的结构特性。
酪蛋白胶束作为一种典型的内在无序蛋白（IDP），其结构特性对于理解蛋白质的自组装行为具有关键意义。在食品科学领域，深入探究蛋白质的结构与行为对于优化食品品质至关重要。当前在食品领域，表面活性剂因其在该领域的广泛应用而备受关注。本研究选取了三种具有不同电荷性质的表面活性剂：阴离子型的十二烷基硫酸钠（SDS）、阳离子型的十二烷基铵溴化物（DTAB）和非离子型的聚山梨酯?20（PS-20），深入研究了其与山羊酪蛋白胶束（GCM）相互作用的分子机制。
同步辐射溶液散射（SAXS）技术能够在纳米尺度精准探测分子的大小、形状、构象以及复杂体系中分子间的相互作用方式。本研究聚焦GCM胶束结构的动态调控，分别采用常规SAXS溶液模式、尺寸排阻色谱（SEC）-SAXS模式以及时间分辨SAXS模式，系统研究了具有不同电荷性质的表面活性剂与酪蛋白胶束相互作用时，胶束结构从静态到动态的组装结构变化过程，记录了蛋白质分子在微观世界中的“变形记”。通过同步辐射?SAXS?技术，研究人员首次获得了?GCM?和表面活性剂?-?纳米簇复合物的动态结构信息（图1）。
图1.?表面活性剂电荷调控羊酪蛋白胶束结构形成的分子机制（图源自Food Hydrocolloids）
结果表明，静电和疏水相互作用在?GCM?的结构调控中起着重要作用:
1. 阴离子表面活性剂（SDS）：SDS能够破坏酪蛋白的自组装，导致GCM分解成具有核壳结构的较小纳米簇。这种结构变化伴随着Trp和Tyr氨基酸残基微环境疏水性的增加以及β-折叠向α-螺旋和无规则构象的转变，提高了GCM的结构热稳定性。
2. 阳离子表面活性剂（DTAB）：DTAB诱导了酪蛋白胶束的溶解，使GCM分解成具有“链珠”结构的酪蛋白组装体。这种变化导致了Trp氨基酸残基微环境疏水性的增加，以及α-螺旋向β-折叠构象的转变，降低了GCM的热稳定性。
3. 非离子表面活性剂（PS-20）：PS-20在GCM表面形成吸附层，稳定了气/水或油/水界面，对GCM的内部结构影响较小。研究观察到Trp和Tyr氨基酸残基微环境疏水性虽略有增加，但GCM的二级结构没有显著变化。
本研究充分发挥同步辐射溶液散射的技术特点，为理解具有不同电荷的表面活性剂如何调控GCM胶束的结构变化提供了高效的研究工具。该研究从分子空间尺度与毫秒时间尺度上为研究非共价相互作用力（静电作用与疏水作用等）对典型IDP蛋白体系自组装结构特性的分子机制提供了SAXS技术应用案例。研究成果为开发先进的食品材料和纳米生物材料提供了理论指导。
原文链接：10.1016/j.foodhyd.2025.111145
